Белки играют исключительно важную роль в живой природе. Жизнь немыслима без различных по строению и функциям белков. Белки - это биополимеры сложного строения, мак ромолекулы (протеины)  которых, состоят из остатков аминокислот, соединен ных между собой амидной (пептидной) связью. Кроме длинных полимерных цепей, построенных из остатков аминокислот (полипептидных цепей), в макромолекулу белка могут входить также остат ки или молекулы других органических соединений. На одном кольце каждой пептидной цепи имеется свободная или ацилированная аминогруппа, на другом - свободная или амидированная карбоксильная группа.

Конец цепи с аминогруппой называется М-концом, конец цепи с карбоксильной группой — С-концом пептидной цепи. Между СО-груп пой одной пептидной группировки и NH-группой другой пептидной группировки могут легко образовываться водородные связи.

Группы, входящие в состав радикала R аминокислот, могут вступать во вза имодействие друг с другом, с посторонними веществами и с сосед ними белковыми и иными молекулами, образуя сложные и разнооб разные структуры.

В макромолекулу белка вхо дит одна или несколько пептид ных цепей, связанных друг с другом поперечными химически ми связями, чаще всего через се ру (дисульфидные мостики, обра зуемые   остатками   цистеина). Химическую структуру пептидных цепей принято назы вать первичной структу рой белка или секвенцией.

Для построения простран ственной структуры бел ка пептидные цепи должны при нять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, ко торая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками от дельных участков молекулярной цепи. По мере образования водо родных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максималь ного числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации.

Впервые та кая структура на основе рентгеноструктурного анализа была обнаружена при изучении главного белка волос и шер сти—кератина Полингом американским физиком и химиком... Ее наз вали а-структурой или а-спиралью. На один виток спирали приходится по 3,6—3,7 остатков аминокислот. Рас стояние между витками около 0,54 миллиардной доле  метра. Строение спирали стабилизируется внут римолекулярными водородными связями.

При растяжении спираль мак ромолекулы белка превращается в дру гую структуру, напоминающую линей ную.

Но образованию правильной спирали часто мешают силы отталкива ния или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, например, за счет образования пирролидиновых колец пролина и оксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках. Далее отдельные участки макромолекулы белка ориентируются в пространстве, принимая в некоторых случаях достаточно вытянутую форму, а иногда сильноизогнутую, свернутую пространственную структуру.

Пространственная структура закреплена вследствие взаимодействия радикалов R и аминокислот с образованием дисульфидных мостиков, водородных связей, ионных пар или других химических либо физических связей. Именно пространственная структура белка определяет хими ческие и биологические свойства белков.

В зависимости от пространственной структуры все белки делятся на два больших класса: фибриллярные (они используются природой как структурный материал) и глобулярные (ферменты, антитела, некоторые гормоны и др.).

Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спи рали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримоле кулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга, располагаются рядом, образуя нитевидные структу ры и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это мио зин—белок мышечных тканей; коллаген, являющийся основой седиментационных тканей и кожных покровов; кератин, входящий в со став волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится белок натурального шелка - фиброин, вязкая сиропообразная жидкость, за твердевающая на воздухе в прочную нерастворимую нить. Этот белок имеет вытянутые по­липептидные цепи, соединенные друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка.

Пептидные цепи глобулярных белков сильно изогнуты, свернуты и часто имеют форму жестких шариков—глобул. Молекулы глобу лярных белков обладают низкой степенью асимметрии, они  хорошо растворимы в воде, причем вязкость их растворов невелика. Это прежде всего белки крови—гемоглобин, альбумин, глобулин и др.

Следует отметить условность деления белков на фибриллярные и глобулярные, так как существует большое число белков с проме жуточной структурой.

Свойства белка могут сильно изменяться при за мене одной аминокислоты другой. Это объясняется изменением кон фигураций пептидных цепей и условий образования пространствен ной структуры белка, которая в конечном счете определяет его функ ции в организме.