Виртуальная лаборатория ВиртуЛаб

Источником для производства фтора служит фтористый водород, получающийся в основном либо при действии серной кислоты H2SO4 на флюорит CaF2, либо при переработке апатитов и фосфоритов. Производство фтора осуществляется электролизом расплава кислого фторида калия, который образуется при насыщении расплава KF*HF фтористым водородом до содержания 40-41% HF. Материалом для электролизера обычно служит сталь; электроды - угольный анод и стальной катод. Электролиз ведется при 95-100 °С и напряжении 9-11 в; выход фтора по току достигает 90-95%. Получающийся фтор содержит до 5% HF, который удаляется вымораживанием с последующим поглощением фторидом натрия. Фтор хранят в газообразном состоянии (под давлением) и в жидком виде (при охлаждении жидким азотом) в аппаратах из никеля и сплавов на его основе, из меди, алюминия и его сплавов, латуни нержавеющей стали.

Газообразный фтор служит для фторирования UF4 в UF6, применяемого для изотопов разделения урана, а также для получения трех-фтористого хлора СlF3 (фторирующий агент), шестифтористой серы SF6 (газообразный изолятор в электротехнической промышленности), фторидов металлов (например, W и V). Жидкий фтор - окислитель ракетных топлив. Широкое применение получили многочисленные соединения фтора - фтористый водород, алюминия фторис), кремне-фториды, фторсульфоновая кислота (растворитель, катализатор, реагент для получения органических соединений, содержащих группу - SO2F), ВF3 (катализатор), фторорганические соединения и др.

Фтор токсичен, предельно допустимая концентрация его в воздухе примерно 2*10-4 мг/л, а предельно допустимая концентрация при экспозиции не более 1 ч составляет 1,5*10-3 мг/л.

Фтор постоянно входит в состав животных и растительных тканей; микроэлементов. В виде неорганических соединений содержится главным образом в костях животных и человека - 100-300 мг/кг; особенно много фтора в зубах. Кости морских животных богаче фтором по сравнению с костями наземных.

Белки играют исключительно важную роль в живой природе. Жизнь немыслима без различных по строению и функциям белков. Белки - это биополимеры сложного строения, мак ромолекулы (протеины)  которых, состоят из остатков аминокислот, соединен ных между собой амидной (пептидной) связью. Кроме длинных полимерных цепей, построенных из остатков аминокислот (полипептидных цепей), в макромолекулу белка могут входить также остат ки или молекулы других органических соединений. На одном кольце каждой пептидной цепи имеется свободная или ацилированная аминогруппа, на другом - свободная или амидированная карбоксильная группа.

Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы отдельных белков, весьма различно: в инсулине 51, в миоглобине - около 140. Поэтому и относительная молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах - от 10 тысяч до многих миллионов На основе определения относительной молекулярной массы и элементарного анализа установлена эмпирическая формула белковой молекулы - гемоглобина крови (C₇₃₈H₁₁₆₆O₂₀₈S₂Fe)4 Меньшая молекулярная масса может быть у простейших ферментов и некоторых гормонов белковой природы.

Белки подразделяются на две большие группы: простые белки, или протеины, и сложные белки, или протеиды. При гидролизе протеинов в кислом водном растворе получают только а-аминокислоты. Гидролиз протеидов дает кроме амино кислот и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.); это соединения белковых веществ с небелковыми.

Определение строения белков является очень сложной задачей, но за последние годы в химии белка достигнуты значительные успехи. Помимо методов получения высокомоле кулярных синтетических полипептидов, построенных из большого чис ла молекул одинаковых а-аминокислот, разработаны методы синтеза смешанных полипептидов с заранее заданным порядком чередования различных а-аминокислот путем постепенного их наращивания.

Для идентификации белков и полипептидов используют специ фические реакции на белки. Например:

Синтез пептидов связан с рядом существенных трудностей. Преж де всего, необходимы оптические активные изомеры а-аминокислот. Кроме того, требуются специальные приемы для осуществления последователь ного образования пептидных связей в нужной нам последователь ности а-аминокислот: защита аминогрупп, активация карбоксиль ных групп, отщепление защитных групп, множество специальных реагентов.